Enzim ve emilim nedir? Enzimlerin yapısı, özellikleri, çalışmasına etki eden faktörler. Koenzim ve kofaktör nedir? Enzimlerin görevleri ve çalıştığı ortamlar.
ENZİM NEDİR?
Bir kimyasal tepkimeye sebep olan ve onu hızlandıran, çoğunlukla protein yapısında olan organik maddelere enzim adı verilmektedir. Fransızca kökenli bir kelimedir. Biyoloji alanında kullanılmaktadır.
Enzimler, kataliz yapan (yani kimyasal tepkimelerin hızını artıran) biyomoleküllerdir. Hemen tüm enzimler proteindir. Enzim tepkimelerinde, bu sürece giren moleküllere substrat denir ve enzim bunları farklı moleküllere, ürünlere dönüştürür. Bir canlı hücredeki tepkimelerin hemen tamamı yeterince hızlı olabilmek için enzimlere gerek duyar. Enzimler substratları için son derece seçici oldukları için, ve pek çok olası tepkimeden sadece birkaçını hızlandırdıklarından dolayı, bir hücredeki enzimlerin kümesi o hücrede hangi metabolik yolakların bulunduğunu belirler.
Her katalizör gibi enzimler de bir tepkimenin aktivasyon enerjisini (Ea veya ΔG‡) azaltarak çalışır ve böylece tepkime hızını çarpıcı şekilde artırır. Çoğu enzim tepkimesi, ona karşılık gelen ve katalizlenmeyen tepkimeden milyonlarca kere daha hızlıdır. Diğer katalizörler gibi enzimler de katalizledikleri tepkime sonucunda tükenmez, ve bu tepkimelerin dengesini değiştirmez. Ancak, diğer çoğu katalizörden farklı olarak enzimler çok daha özgüldür (spesifiktir). Enzimlerin 4000′den fazla biyokimyasal tepkimeyi katalizlediği bilinmektedir.
Enzimlerin büyük çoğunluğu protein olmakla beraber, ribozim adlı bazı RNA molekülleri de tepkimeleri katalizler, bunun en iyi bilinen örneği ribozomu oluşturan bazı RNA’lardır.
Enzimlerin etkinliği başka moleküller tarafından etkilenebilir. İnhibitörler enzim aktivitesini azaltan moleküllerdir, aktivatörler ise enzim aktivitesi artıran moleküllerdir. Etkinlik ayrıca sıcaklık, kimyasal ortam (örneğin pH) ve substrat konsantrasyonu tarafından etkilenir. Bazı enzimler endüstriyel amaçla kullanılırlar, örneğin antibiyotik sentezinde. Ayrica bazı ev ürünlerinde biyokimyasal tepkimeleri hızlandırmak için enzim kullanılır (örneğin, çamaşır tozunda bulunan enzimler lekelerdeki protein ve yağları parçalar).
ENZİM ÇEŞİTLERİ:
Basit Enzimler:
Sadece proteinden meydana gelmiş enzimlerdir.Bunlara en iyi örnek sindirim enzimleri ve üreyi parçalayan üreaz enzimleridir.Reaksiyo n direk olarak protein kısmı tarafından yürütülür.
Bileşik Enzimler:
Bileşik enzimler iki kısımdan meydana gelir.
Protein + Vitaminler
Protein + Mineral maddeler veya metal iyonlarıdır.
Bu enzimlerin protein kısmına apoenzim,vitamin kısmına koenzim veya prostatik grup denir.Metal iyonları ve mineral maddeler gibi kısımlarına da enzim aktivatörleri denir.
Bileşik enzimler ayrı ayrı görev yapamazlar.Çünkü enzimin etki ettiği maddeyi protein kısmı belirler.Koenzim reaksiyonu gerçekleştirir.Organi zmalarda vitamin veya metal iyonları eksik olursa protein kısımları reaksiyonu gerçekleştiremez. Bundan dolayı canlı hastalanır.Mesela gözdeki A vitamini görme reaksiyonlarını gerçekleştiren enzimin bir parçasıdır.Yani koenzimdir.A vitamini olmasa reaksiyon gerçekleşmez ve gece körlüğü ortaya çıkar.
ENZİMİN GÖREVLERİ:
1- Biyolojik reaksiyonların aktivasyon enerjisini düşürürler.
2- Enzim daima bir çeşit reaksiyonu gerçekleştirir.
3- Enzimler aynı tür reaksiyonu bozulmadan tekrar tekrar yapabilirler
4- Enzimler gerçekleşecek reaksiyonun çabuk dengeye ulaşmasını sağlar
5- Enzimler cansız ortamdada görev yaparlar.
6- Enzimler reaksiyonlarını daima etki ettiği maddenin dış yüzeyinden başlatırlar.Mesala sindirim esnasında eğer besinler ağızda ve midede fiziksel olarak parçalanmasaydı sindirim çok az gerçekleşirdi.Çünkü enzimler dış yüzeyden reaksiyonu başlatırlar.
ENZİMLERİN ÇALIŞMASINA ETKİ EDEN FAKTÖRLER:
1)Sıcaklık
Çok yüksek sıcaklıklarda enzimlerin yapısı bozulacağından kimyasal olayın hızı yavaşlar enzimlerin en iyi çalıştıkları sıcaklık aralığı 35 ile 37 derecedir.Düşük sıcaklıklardan etkilenmezler.
2)Enzim Miktarı
Enzim miktarı arttıkça reaksiyon hızıda artar.
3)Madde Miktarı
Madde miktarı arttıkça olayın hızıda artarsonra sabit kalır.
4)Su
Su olmadan enzimler çalışamazlar.
5)pH Değeri
Enzimlerin en iyi çalıştıkları pH 7′dir
6)Aktivatör Madde
Enzimlerin hızını arttıran maddelerdir.
7)İnhibitör Madde
Enzimlerin hızını yavaşlatan maddelerdir.
EMİLİM NEDİR?
Emilim yine biyoloji ile ilgili bir terimdir. İnce bağırsakta vücudumuz için faydalı besinlerin kana karışması bu yolla olur. Emilmek, soğrululmak kelimelerine anlamca yakındır.
Emilim: Küçük moleküllü besinlerin, sindirim sisteminin iç yüzeyini çevreleyen bağırsak epitel hücrelerine, bu hücrelerden de kılcal kan damarlarına geçirilmesidir.
KOFAKTÖR NEDİR?
Bazı enzimler etkinliklerini göstermek için ek bir bileşiğe gerek duymazlar bunlara basit enzim denir. Ancak bileşik enzim denen bazıları aktiviteleri için, kofaktör denen, protein olmayan moleküllere gerek duyarlar.
Kofaktörler inorganik (örneğin metal iyonları ve demir-kükürt kümeleri veya Organik bileşikler (örneğin, flavin ve hem). Organik kofaktörler ya prostetik gruptur, bunlar enzime sıkıca bağlıdır, ya da koenzimdir, bunlar tepkime sırasında enzimin aktif merkezinden salınırlar. Koenzimler arasında NADH, NADPH, ve ATP sayılabilir. Bu moleküller enzimler arasında kimyasal gruplar taşımaya yararlar.
Kofaktör içeren bir enzimlere bir örnek karbonik anhidrazdır, yukarıdaki şeritli şekilde aktif merkezinin parçası olan çinko kofaktörle birlikte gösterilmiştir. Bu sıkıca bağlı moleküller genelde aktif merkezde bulunur ve katalizle ilişkilidir. Örneğin flavin ve hem kofaktörleri çoğunluklar redoks tepkimelerinde yer alırlar.
Kofaktör gerektiren ama bunlara bağlı olmayan enzimlere apoenzim veya apoprotein denir. Kofaktörüyle beraber olan apoenzime holoenzim denir, bu o enzimin aktif halidir. Çoğu kofaktör bir enzime kovalent bağlı değildir ama ona sıkıca bağlıdır. Buna karşın, organik prostetik gruplar kovalent bağlı olabilirler (örneğin pirüvat dehidrojenaz enzimindeki tiamin pirofosfat). Holoenzim terimi birden çok protein altbirimden oluşmuş enzimler için de kullanılabilir; örneğin DNA polimeraz’larda holenzim, aktivite için gerekli olan tüm altbirimleri içeren kompleksin tamamıdır.
KOENZİM NEDİR?
Koenzimler kimyasal grupları bir enzimden öbürüne taşıyan küçük organik moleküllerdir. Bu bileşiklerden bazıları vitamindir, riboflavin, tiamin, ve folik asit gibi. Vitaminler vücut tarafından üretilemezler ve besin yoluyla elde edilmelidirler. Taşınan kimyasal gruplara örnek olarak NAD tarafından taşınan hidrit iyonu (H-), koenzim A tarafından taşınan asetil grubu, folik asit tarafından taşınan formil, metenil veya metil grupları ve S-adenozilmetiyonin tarafından taşınan metil grubu gösterilebilir.
Koenzimler enzim etkisiyle kimyasal olarak değiştikleri için, koenzimlerin farklı enzimlere ortak özel bir substrat sınıfı, veya ikinci bir substrat olarak değerlendirilmesi yararlıdır. Örneğin NADH koenzimini kullanana yaklaşık 700 enzim bilinmektedir.
Koenzimler genelde kullanıldıktan sonra yenilenirler ve hücredeki konsantrasyonları sabit kalır: örneğin NADPH pentoz fosfat yolu ile yeniden oluşturulur, S-adenozilmetyonin de metyonin adenoziltransferaz kullanılır.
Alıntı
ENZİM NEDİR?
Bir kimyasal tepkimeye sebep olan ve onu hızlandıran, çoğunlukla protein yapısında olan organik maddelere enzim adı verilmektedir. Fransızca kökenli bir kelimedir. Biyoloji alanında kullanılmaktadır.
Enzimler, kataliz yapan (yani kimyasal tepkimelerin hızını artıran) biyomoleküllerdir. Hemen tüm enzimler proteindir. Enzim tepkimelerinde, bu sürece giren moleküllere substrat denir ve enzim bunları farklı moleküllere, ürünlere dönüştürür. Bir canlı hücredeki tepkimelerin hemen tamamı yeterince hızlı olabilmek için enzimlere gerek duyar. Enzimler substratları için son derece seçici oldukları için, ve pek çok olası tepkimeden sadece birkaçını hızlandırdıklarından dolayı, bir hücredeki enzimlerin kümesi o hücrede hangi metabolik yolakların bulunduğunu belirler.
Her katalizör gibi enzimler de bir tepkimenin aktivasyon enerjisini (Ea veya ΔG‡) azaltarak çalışır ve böylece tepkime hızını çarpıcı şekilde artırır. Çoğu enzim tepkimesi, ona karşılık gelen ve katalizlenmeyen tepkimeden milyonlarca kere daha hızlıdır. Diğer katalizörler gibi enzimler de katalizledikleri tepkime sonucunda tükenmez, ve bu tepkimelerin dengesini değiştirmez. Ancak, diğer çoğu katalizörden farklı olarak enzimler çok daha özgüldür (spesifiktir). Enzimlerin 4000′den fazla biyokimyasal tepkimeyi katalizlediği bilinmektedir.
Enzimlerin büyük çoğunluğu protein olmakla beraber, ribozim adlı bazı RNA molekülleri de tepkimeleri katalizler, bunun en iyi bilinen örneği ribozomu oluşturan bazı RNA’lardır.
Enzimlerin etkinliği başka moleküller tarafından etkilenebilir. İnhibitörler enzim aktivitesini azaltan moleküllerdir, aktivatörler ise enzim aktivitesi artıran moleküllerdir. Etkinlik ayrıca sıcaklık, kimyasal ortam (örneğin pH) ve substrat konsantrasyonu tarafından etkilenir. Bazı enzimler endüstriyel amaçla kullanılırlar, örneğin antibiyotik sentezinde. Ayrica bazı ev ürünlerinde biyokimyasal tepkimeleri hızlandırmak için enzim kullanılır (örneğin, çamaşır tozunda bulunan enzimler lekelerdeki protein ve yağları parçalar).
ENZİM ÇEŞİTLERİ:
Basit Enzimler:
Sadece proteinden meydana gelmiş enzimlerdir.Bunlara en iyi örnek sindirim enzimleri ve üreyi parçalayan üreaz enzimleridir.Reaksiyo n direk olarak protein kısmı tarafından yürütülür.
Bileşik Enzimler:
Bileşik enzimler iki kısımdan meydana gelir.
Protein + Vitaminler
Protein + Mineral maddeler veya metal iyonlarıdır.
Bu enzimlerin protein kısmına apoenzim,vitamin kısmına koenzim veya prostatik grup denir.Metal iyonları ve mineral maddeler gibi kısımlarına da enzim aktivatörleri denir.
Bileşik enzimler ayrı ayrı görev yapamazlar.Çünkü enzimin etki ettiği maddeyi protein kısmı belirler.Koenzim reaksiyonu gerçekleştirir.Organi zmalarda vitamin veya metal iyonları eksik olursa protein kısımları reaksiyonu gerçekleştiremez. Bundan dolayı canlı hastalanır.Mesela gözdeki A vitamini görme reaksiyonlarını gerçekleştiren enzimin bir parçasıdır.Yani koenzimdir.A vitamini olmasa reaksiyon gerçekleşmez ve gece körlüğü ortaya çıkar.
ENZİMİN GÖREVLERİ:
1- Biyolojik reaksiyonların aktivasyon enerjisini düşürürler.
2- Enzim daima bir çeşit reaksiyonu gerçekleştirir.
3- Enzimler aynı tür reaksiyonu bozulmadan tekrar tekrar yapabilirler
4- Enzimler gerçekleşecek reaksiyonun çabuk dengeye ulaşmasını sağlar
5- Enzimler cansız ortamdada görev yaparlar.
6- Enzimler reaksiyonlarını daima etki ettiği maddenin dış yüzeyinden başlatırlar.Mesala sindirim esnasında eğer besinler ağızda ve midede fiziksel olarak parçalanmasaydı sindirim çok az gerçekleşirdi.Çünkü enzimler dış yüzeyden reaksiyonu başlatırlar.
ENZİMLERİN ÇALIŞMASINA ETKİ EDEN FAKTÖRLER:
1)Sıcaklık
Çok yüksek sıcaklıklarda enzimlerin yapısı bozulacağından kimyasal olayın hızı yavaşlar enzimlerin en iyi çalıştıkları sıcaklık aralığı 35 ile 37 derecedir.Düşük sıcaklıklardan etkilenmezler.
2)Enzim Miktarı
Enzim miktarı arttıkça reaksiyon hızıda artar.
3)Madde Miktarı
Madde miktarı arttıkça olayın hızıda artarsonra sabit kalır.
4)Su
Su olmadan enzimler çalışamazlar.
5)pH Değeri
Enzimlerin en iyi çalıştıkları pH 7′dir
6)Aktivatör Madde
Enzimlerin hızını arttıran maddelerdir.
7)İnhibitör Madde
Enzimlerin hızını yavaşlatan maddelerdir.
EMİLİM NEDİR?
Emilim yine biyoloji ile ilgili bir terimdir. İnce bağırsakta vücudumuz için faydalı besinlerin kana karışması bu yolla olur. Emilmek, soğrululmak kelimelerine anlamca yakındır.
Emilim: Küçük moleküllü besinlerin, sindirim sisteminin iç yüzeyini çevreleyen bağırsak epitel hücrelerine, bu hücrelerden de kılcal kan damarlarına geçirilmesidir.
KOFAKTÖR NEDİR?
Bazı enzimler etkinliklerini göstermek için ek bir bileşiğe gerek duymazlar bunlara basit enzim denir. Ancak bileşik enzim denen bazıları aktiviteleri için, kofaktör denen, protein olmayan moleküllere gerek duyarlar.
Kofaktörler inorganik (örneğin metal iyonları ve demir-kükürt kümeleri veya Organik bileşikler (örneğin, flavin ve hem). Organik kofaktörler ya prostetik gruptur, bunlar enzime sıkıca bağlıdır, ya da koenzimdir, bunlar tepkime sırasında enzimin aktif merkezinden salınırlar. Koenzimler arasında NADH, NADPH, ve ATP sayılabilir. Bu moleküller enzimler arasında kimyasal gruplar taşımaya yararlar.
Kofaktör içeren bir enzimlere bir örnek karbonik anhidrazdır, yukarıdaki şeritli şekilde aktif merkezinin parçası olan çinko kofaktörle birlikte gösterilmiştir. Bu sıkıca bağlı moleküller genelde aktif merkezde bulunur ve katalizle ilişkilidir. Örneğin flavin ve hem kofaktörleri çoğunluklar redoks tepkimelerinde yer alırlar.
Kofaktör gerektiren ama bunlara bağlı olmayan enzimlere apoenzim veya apoprotein denir. Kofaktörüyle beraber olan apoenzime holoenzim denir, bu o enzimin aktif halidir. Çoğu kofaktör bir enzime kovalent bağlı değildir ama ona sıkıca bağlıdır. Buna karşın, organik prostetik gruplar kovalent bağlı olabilirler (örneğin pirüvat dehidrojenaz enzimindeki tiamin pirofosfat). Holoenzim terimi birden çok protein altbirimden oluşmuş enzimler için de kullanılabilir; örneğin DNA polimeraz’larda holenzim, aktivite için gerekli olan tüm altbirimleri içeren kompleksin tamamıdır.
KOENZİM NEDİR?
Koenzimler kimyasal grupları bir enzimden öbürüne taşıyan küçük organik moleküllerdir. Bu bileşiklerden bazıları vitamindir, riboflavin, tiamin, ve folik asit gibi. Vitaminler vücut tarafından üretilemezler ve besin yoluyla elde edilmelidirler. Taşınan kimyasal gruplara örnek olarak NAD tarafından taşınan hidrit iyonu (H-), koenzim A tarafından taşınan asetil grubu, folik asit tarafından taşınan formil, metenil veya metil grupları ve S-adenozilmetiyonin tarafından taşınan metil grubu gösterilebilir.
Koenzimler enzim etkisiyle kimyasal olarak değiştikleri için, koenzimlerin farklı enzimlere ortak özel bir substrat sınıfı, veya ikinci bir substrat olarak değerlendirilmesi yararlıdır. Örneğin NADH koenzimini kullanana yaklaşık 700 enzim bilinmektedir.
Koenzimler genelde kullanıldıktan sonra yenilenirler ve hücredeki konsantrasyonları sabit kalır: örneğin NADPH pentoz fosfat yolu ile yeniden oluşturulur, S-adenozilmetyonin de metyonin adenoziltransferaz kullanılır.
Alıntı